ENDOCITOSIS Y EXOCITOSIS
La fusión de una vesícula
secretora o gránulo secretor con la membrana plasmática y la descarga
subsiguiente de su contenido se llama exocitosis.
La endocitosis es un proceso
por el cual la célula interioriza los receptores de la superficie celular y los
ligandos extracelulares unidos a ellos.
La fagocitosis describe la
captación de partículas.
La endocitosis puede dividirse
en dos categorías: la endocitosis por volumen y la endocitosis mediada por receptor.
La endocitosis por volumen o
pinocitosis es la captación inespecífica de líquidos extracelulares.
La endocitosis por volumen
también retira porciones de la membrana plasmática y puede funcionar sobre todo
en el reciclaje de membrana entre la superficie celular y los compartimientos
interiores.
La endocitosis mediada por
receptor se refiere a la captación de macromoléculas extracelulares específicas
(ligandos) después de su unión con receptores en la superficie externa de la
membrana plasmática.
La endocitosis mediada por un
receptor proporciona un medio para la captación selectiva y eficiente de
macromoléculas que pueden estar presentes en concentraciones relativamente
bajas en el líquido extracelular.
Las sustancias que ingresan a
la célula mediante RME, a su vez mediada por clatrina, se unen con los
receptores que se reúnen en dominios especializados de la membrana plasmática,
conocidos como concavidades cubiertas.
Las concavidades cubiertas se
invaginan en el citoplasma y luego se liberan de la membrana plasmática para
formar vesículas cubiertas.
La construcción geométrica de
la cubierta deriva de la estructura de sus bloques constituyentes de clatrina.
Cada molécula de clatrina consiste en tres cadenas pesadas y tres ligeras
unidas para formar un ensamble de tres ramas llamado módulo trípode de clatrina
(trisquelion).
Al igual que las vesículas
cubiertas con clatrina que se desprenden de la TGN, las vesículas cubiertas que
se forman la endocitosis también contienen una capa de adaptadores complejos
situados entre la celosía de clatrina y la superficie de la vesícula que queda
frente al citosol.
Los adaptadores AP2 que se
incorporan en las vesículas que se desprenden de la membrana plasmática
contienen múltiples subunidades con distintas funciones.
La subunidad u de los
adaptadores AP2 se acopla a las colas citoplásmicas de los receptores
específicos en la membrana plasmática, lo que conduce a la concentración de
estos receptores seleccionados, y sus moléculas de cargamento unidas, en la
vesícula cubierta emergente.
La subunidad adaptina B de los
adaptadores AP2 se une y congrega las moléculas de clatrina de la celosía
suprayacente.
La dinamina es una proteína de
unión con GTP necesaria para la liberación de la vesícula cubierta con clatrina
de la membrana en la que se forma. Se ensambla por sí misma en un collar
helicoidal alrededor del cuello de una concavidad cubierta invaginada, justo
antes que se desprenda de la membrana.
La dinamina actúa como una
enzima capaz de utilizar la energía química de GTP para generar fuerzas
mecánicas. La disociación de la capa de clatrina y su separación de la vesícula
exige la participación de una proteína adicional que es la ATPasa Hsc70,
obtenida de la capa de clatrina por medio de un cofactor, la auxilina.
Las moléculas que capta una
célula por endocitosis se mueven en una vía endocítica bien definida.
Un grupo de receptores, al
cual se le denomina “receptores constitutivos”, es el encargado de la captación
de materiales que se utilizan en la célula.
El segundo grupo de
receptores, al que se le conoce como “receptores de señalización”, es el
encargado de unir los ligandos extracelulares que llevan mensajes que cambian
las actividades celulares.
Estos ligandos, que incluyen
hormonas como la insulina y factores de crecimiento como el EGF, se unen con el
receptor de la superficie y emiten una señal para dar origen a una respuesta
fisiológica dentro de la célula.
La endocitosis del primer
grupo de receptores por lo general conduce a la entrega de los materiales
unidos, como el hierro y el colesterol, a la célula, y el receptor regresa
luego a la superficie celular para realizar más rondas de captación.
La endocitosis del segundo
grupo de receptores conduce a menudo a la destrucción del receptor, un proceso
llamado regulación en descenso del receptor, y que tiene el efecto de reducir
la sensibilidad de la célula a la estimulación posterior por la hormona o
factor de crecimiento.
Los “receptores de
señalización” casi siempre están marcados para la endocitosis y destrucción
ulterior por el enlace covalente con una “etiqueta” en la cola citoplásmica del
receptor cuando aún está en la superficie celular.
La etiqueta es una pequeña
proteína llamada ubicuitina (ubiquitina) que se agrega por medios enzimáticos.
Después de la interiorización,
los materiales unidos con la vesícula se transportan a una red dinámica de
túbulos y vesículas conocidas en conjunto como endosomas, que representas los
centros de distribución a lo largo de la vía endocítica.
Los endosomas se dividen en
dos clases diferentes, los endosomas tempranos, que casi siempre se localizan
cerca de la región periférica de la célula, y los endosomas tardíos, que por lo
general se hallan más cerca del núcleo.
Los receptores que se captan
por endocitosis se transportan en vesículas a un endosoma temprano, el cual
sirve como estación clasificadora que dirige los distintos tipos de receptores
y ligandos por vías diferentes.
Por lo general, los
“receptores constitutivos” se disocian de sus ligandos unidos como resultado de
la concentración alta de H+ de los endosomas tempranos.
Los receptores se concentran
en compartimientos tubulares especializados del endosoma temprano que
representan centros de reciclaje. Las vesículas que se forman de estos túbulos
llevan a los receptores de regreso a la membrana plasmática para efectuar más
rondas de endocitosis.
Los ligandos liberados se
concentran en un compartimiento de clasificación antes de enviarse hacia un
endosoma tardío y al final a un lisosoma, donde ocurre el procesamiento final.
Los “receptores de
señalización” con sus marcas de ubicuitina no se reciclan de nuevo a la
membrana. En vez de ello, tales receptores ubicuitinados son secuestrados
dentro de una población de pequeñas vesículas esféricas que se apiñan en el
interior del endosoma tardío; este fenómeno de vesiculación es concertado por
una serie de complejos proteínicos llamados ESCRT.
Cuatro complejos ESCRT
diferentes actúan de manera seriada para: (1) seleccionar los receptores
ubicuitinados en un cúmulo dentro de la membrana endosómica tardía; (2) hacer
que un parche de la membrana se invagine como si fuera una yema al interior del
endosoma tardío y (3) seleccionar el cuello de la invaginación para que se
liberen la vesícula intraluminal de formación reciente.
La fagocitosis (cuando la
“célula come”) es la tarea extensa de unos cuantos tipos de células
especializadas en la captación de partículas relativamente grandes del
ambiente.
Muchos protistas unicelulares,
como las amebas y los ciliados, viven porque atrapan partículas de alimento y
microorganismos más pequeños y los encierran dentro de pliegues de su membrana
plasmática. Los pliegues se fusionan para formar una vacuola (o fagosoma) que
se separa de la membrana plasmática hacia el interior.
El fagosoma se fusiona con un
lisosoma y el material se dirige dentro del fagolisosoma resultante.
Las células fagocíticas
reconocen a los materiales y los unen mediante receptores en su superficie
antes de captarlos. Una vez dentro del fagocito, los microorganismos pueden
destruirse con las enzimas lisosómicas o con radicales libres de oxígeno
generados dentro de la luz del fagosoma.
BIBLIOGRAFIA
Gerald Karp. Biología celular y molecular:
Conceptos y experimentos. Edición 7ª. Ed. McGraw Hill. 2014
No hay comentarios:
Publicar un comentario